Ферменты — сложные белковые вещества, которые образуются живыми клетками. Они ускоряют, катализируют, химические реакции как внутри клетки, так и вне ее. Ферменты абсолютно необходимы живым организмам, так как без них невозможен обмен веществ и энергии. Даже минимальное количество фермента может вызывать быстрое химическое превращение огромного количества вещества. После того как вещества (субстраты) изменились или прореагировали между собой, фермент возвращается к своему исходному состоянию.
Молекула большинства ферментов состоит из двух частей, не имеющих самостоятельной активности. Белковая часть фермента называется апоферментом. Она очень чувствительна к действию температуры. Небелковая, устойчивая к температурному фактору часть — кофермент, или простетическая группа, обладает специфической активностью. Обе части вместе составляют полный фермент, или голофермент.
Многие ферменты голопротеиновые, например пепсин, трипсин, папаин, уреаза, являются чистыми белками. В других ферментах белковая часть соединена с каким- либо металлом (металлопротеиновые ферменты), производными гемовой группы (гетеропротеиновые ферменты) или витаминами, например группы В. Именно поэтому наличие в пище некоторых металлов и витаминов жизненно необходимо.
Характерным свойством ферментов является их специфичность, часто очень строгая. Каждый фермент реагирует лишь с определенным химическим соединением и участвует только в определенной реакции. Такая специфичность действия ферментов обусловлена структурными взаимоотношениями между молекулами субстрата и молекулой фермента по типу ключ-замок. Ферменты очень чувствительны к изменениям температуры, повышению осмотического давления, действию ультрафиолетовых лучей.
Название ферменты получают путем добавления суффикса «аза» к термину, который определяет тип катализируемой реакции. В основу классификации ферментов положен тип химической реакции, которую они ускоряют, в сочетании с названием субстрата, на который они действуют.
Различают шесть групп ферментов. Оксиредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции, перенося атом водорода и обеспечивая связывание его молекулярным кислородом. Трансферазы катализируют перенос определенных атомов или их групп от одной молекулы к другой. Гидролазы разрушают связи между атомами углерода и атомом кислорода, азота, серы и пр. и одновременно связывают молекулы воды. Лиазы отщепляют от субстрата или присоединяют к нему различные группы. Изомеразы катализируют внутримолекулярный перенос различных групп. Лигазы катализируют присоединение двух молекул друг к другу.
Каждая живая клетка имеет набор ферментов, который характерен для данного вида или типа микроорганизма. Такие ферменты называют конститутивными. В отличие от них адаптивные, или индуцированные, ферменты появляются в клетке при наличии в питательной среде определенного субстрата; при отсутствии его клетка перестает вырабатывать адаптивный фермент. Адаптивные ферменты позволяют ей приспособиться к изменяющимся условиям существования.
Различные виды микроорганизмов весьма четко различаются между собой по набору ферментов, деятельность которых можно выявить при культивировании микробов на искусственных питательных средах, содержащих сахара (лактоза, глюкоза, мальтоза, сахароза и др.), протеины, желатин, глицерин. Наличие сахаролитических и протеолитических ферментов у различных микроорганизмов используют для их идентификации и определения вида бактерий.
